Мышечное сокращение



Дата21.07.2018
өлшемі445 b.



мышечное сокращение

  • мышечное сокращение

  • движение ресничек и жгутиков

  • расхождение хромосом при митозе и мейозе

  • образование сократимого кольца

  • внутриклеточный транспорт органелл

  • поддержание плазматической мембраны

  • контроль формы клетки

  • амебоидное движение

  • обеспечение полярности клеток и др.







Встречаются во всех животных и растительных клетках

  • Встречаются во всех животных и растительных клетках

  • Образуют густую сеть волокон по периферии цитоплазмы, в псевдоподиях и микроворсинках

  • Располагаются в виде пучков различной длины в цитоплазме



Мономерный глобулярный белок (G-актин)

  • Мономерный глобулярный белок (G-актин)

  • Обладает каталитической активностью и имеет участки связывания с:

  • Mg2+

  • АТФ

  • Является очень консервативным:

  • α- актин - мышечный актин

  • β-, γ- актины – немышечные актины



Нуклеация – образование тримеров –затравки (зародыши) для образования полимера

  • Нуклеация – образование тримеров –затравки (зародыши) для образования полимера

  • Элонгация – рост полимеров засчет присоединения к обоим концам тримера новых молекул G–актина.

  • Формирование фибриллярного актина (F-актин) - двойная спираль из актиновых мономеров.

  • Диссоциация мономеров на концах, фрагментация филаментов и их стыковка.



Лаг-фаза – время сборки затравки («зародыша»)

  • Лаг-фаза – время сборки затравки («зародыша»)

  • Фаза роста – фаза удлинения полимера

  • Фаза равновесия (стационарное состояние) – период, когда процессы сборки/разборки уравновешены







F-актин содержит на поверхности минимум 5 специфических участков связывания с системой вспомогательных или актинсвязывающих белков (АСБ):

  • F-актин содержит на поверхности минимум 5 специфических участков связывания с системой вспомогательных или актинсвязывающих белков (АСБ):

  • «+» - конец

  • «-» – конец

  • не менее 3-х специфических участков на боковых поверхностях



Белки, ингибирующие полимеризацию G-актина: тимозин

  • Белки, ингибирующие полимеризацию G-актина: тимозин

  • Белки, инициирующие полимеризацию G-актина: профиллин

  • Белки, нуклеирующие сборку: формин

  • Кэпирующие белки

  • Стабилизирующие белки: тропомиозин



Белки, связывающие актин с мембраной: спектрин, ERM белки (эзрин, радиксин, моэзин)

  • Белки, связывающие актин с мембраной: спектрин, ERM белки (эзрин, радиксин, моэзин)

  • Сшивающие:

  • образующие пучки: фимбрин, альфа-актинин

  • гелеобразующие белки: филамин





Цитохалазины (вторичные метаболиты некоторых грибов) образуют комплекс с актином и, связываясь с «+»-концом микрофиламента, блокируют полимеризацию, что в конечном счете приводит к разборке фибриллы.

  • Цитохалазины (вторичные метаболиты некоторых грибов) образуют комплекс с актином и, связываясь с «+»-концом микрофиламента, блокируют полимеризацию, что в конечном счете приводит к разборке фибриллы.

  • Циклопептид фаллоидин (яд бледной поганки), напротив, стабилизирует актиновые филаменты.

  • Оба вещества широко используются в исследованиях цитоскелета клетки.



Является моторным белком цитоскелета системы микрофиламентов

  • Является моторным белком цитоскелета системы микрофиламентов

  • Работа миозина неразрывно связана с актиновыми фмламентами

  • Состоит из хвостовой части и двух головок.

  • Миозиновые головки обладают АТФ-азной активностью и способностью к связыванию с актином.

  • Способен объединяться в пучки-протофибриллы



Мышечный миозин:

  • Мышечный миозин:

  • -имеет классическое строение

  • -встречается в поперечно-полосатой мускулатуре, в некоторых гладкомышечных клетках безпозвоночных.

  • Немышечный миозин :

  • -может быть 2-х и 1-головым,

  • -встречается во всех клетках и в некоторых гладкомышечных клетках позвоночных

  • - не образует протофибрилл



















Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток он представляет собой гетеродимер, состоящий из молекул α- и β-тубулина, близких по аминокислотным последовательностям.

  • Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток он представляет собой гетеродимер, состоящий из молекул α- и β-тубулина, близких по аминокислотным последовательностям.



  • Нуклеация - образование затравок – олигомеры тубулина, содержащие несколько десятков молекул;

  • образуются нитевидные структуры – протофиламенты, в которых β-тубулин предшествующего димера контактирует с α-тубулином следующего. В нити как и в микрофиламентах различают «+» и «-» концы

  • Элонгация - надстраивание затравок с формированием плоской пластинки из 13-14 параллельно уложенных и продольно ориентированных протофиламентов, которая по мере удлинения постепенно сворачивается, образуя микротрубочку.

  • При полимеризации происходит гидролиз ГТФ.

  • Условия:

  • - присутствие ГТФ , Mg 2+ ,

  • - удаление Са 2+

  • -









колхицин присоединяется к мономерам/димерам тубулина и блокирует рост микротрубочек, при этом продолжается и распад микротрубочек;

  • колхицин присоединяется к мономерам/димерам тубулина и блокирует рост микротрубочек, при этом продолжается и распад микротрубочек;

  • таксол (выделенный из коры тиса)- противоопухлевое лекарство, стабилизирует микротрубочки, препятствуя деполимеризации.



Реснички

  • Реснички

  • Жгутики

  • Центриоли клеточного центра

  • Нити веретена деления











Основной тип движения жгутиков – ундулирующее (волнообразное), распространяющееся в одном направлении, либо от основания жгутика к его вершине, либо наоборот (рис.А). Большинство ресничек действует наподобие весел, производя гребущие взмахи (рис.Б).

  • Основной тип движения жгутиков – ундулирующее (волнообразное), распространяющееся в одном направлении, либо от основания жгутика к его вершине, либо наоборот (рис.А). Большинство ресничек действует наподобие весел, производя гребущие взмахи (рис.Б).

  • Жгутики одной клетки могут функционировать относительно независимо друг от друга.

  • Деятельность ресничек простейших и мерцательного эпителия проявляет четкую согласованность.

  • Для нормального функционирования реснички (жгутика) необходима связь ее с базальным тельцем.













Одним концом связываются с микротрубочкой, другим – с органоидом. В присутствии АТФ обеспечивают перемещение органоидов в цитоплазме.

  • Одним концом связываются с микротрубочкой, другим – с органоидом. В присутствии АТФ обеспечивают перемещение органоидов в цитоплазме.

  • Динеины-от периферии к центру клетки

  • Кинезины – от центра к периферии.





Два основных свойства цитоскелетных полимеров

  • Два основных свойства цитоскелетных полимеров

  • Обуславливают быструю перестройку цитоскелета

  • Обусловлены:

  • ферментативной активностью белковых субъединиц, катализирующей гидролиз нуклеозидтрифосфатов.

  • Концентрацией свободных субъединиц в цитоплазме





Свободные субъединицы находятся чаще в Т-форме (ATP/GTP), которые присоединяются к обоим концам полимера. Гидролиз осуществляется медленно-> D-форм меньше.

  • Свободные субъединицы находятся чаще в Т-форме (ATP/GTP), которые присоединяются к обоим концам полимера. Гидролиз осуществляется медленно-> D-форм меньше.

  • В составе полимеров преобладают D-формы, так как в связанной форме каталитические свойства субъединиц увеличиваются.

  • Если скорость полимеризации высокая то на «+» конце концентрируются T-формы, формируя ATP/GTP-кэп.



В случае случайной потери GTP-кэп Т-форма переходит в D-форму – начинается разборка филамента на обоих концах.

  • В случае случайной потери GTP-кэп Т-форма переходит в D-форму – начинается разборка филамента на обоих концах.

  • Процесс переключение с роста на укорочение –катастрофа

  • Через некоторое время конец может вернуться в Т-форму и начать расти. Переключение с укорочения на рост – спасение.

  • Быстрый переход между укорочением и ростом при постоянной концентрации субъединиц динамическая нестабильность. Процесс преобладает в микротрубочках





Когда достигается промежуточная концентрация свободных субъединиц, наступает состояние - тредмиллинг. При этом скорость роста филамента на «+» конце и его укорочение на «-» конце равны, общая длина филамента не изменяется.

  • Когда достигается промежуточная концентрация свободных субъединиц, наступает состояние - тредмиллинг. При этом скорость роста филамента на «+» конце и его укорочение на «-» конце равны, общая длина филамента не изменяется.

  • Тредмиллинг преобладает в актиновых филаментах









В составе белков различают:

  • В составе белков различают:

  • - центральный консервативный (одинаковый у всех) домен. Имеет палочковидную форму и состоит из 310 аминокислотных остатков. Центральные домены двух молекул белка образуют суперспирали.

  • 2 концевых участка сильно варьирующих по длине и по последовательности аминокислот. Не имеют спиральной структуры.

  • Полимеризация димеров белка происходит путем взаимодействия концевых участков, без затраты энергии АТФ или ГТФ.



















Достарыңызбен бөлісу:


©stom.tilimen.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет