Министерство здравоохранения



Pdf көрінісі
бет8/11
Дата24.07.2018
өлшемі5.09 Kb.
#80252
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11

97-108 
 2,1 -2,8  
1,0-1,6  
3,0-5,0  
25 
 0,1-0,2 
 0,1  
0,01  
0,15  
 
Существует  тесная  взаимосвязь между  количеством  электролита  в  слюне,  скоро-
стью слюноотделения, временными колебаниями рН и температурой полости рта. При 
этом количественный и качественный состав электролитов в слюне определяют ее рН и 
буферную емкость. 
Значение рН смешанной слюны близко к нейтральному (6,5 - 7,4) и зависит от со-
отношения NаНPO
4
/ NaH
2
PO
4
, аммонийных групп (NH
4
+
), СО
2
 и белка. рН слюны "по-
коя"  отличается  от  рН  стимулированной  слюны.  Так,  нестимулированный  секрет  из 
паротидной  и  поднижнечелюстной  слюнных  желез  имеет  умеренно  кислый  рН  (5,8), 
который увеличивается до 7,4 при последующей стимуляции. Интересно, что этот сдвиг 
совпадает с увеличением в слюне НСО
3
-
 до 60 ммоль/л и уменьшением NаН
2
РО
4
2-
. Та-
ким образом, гидрокарбонат, поступающий преимущественно с секретом околоушной и 

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
71
поднижнечелюстной СЖ определяет буферную емкость слюны. При длительном стоя-
нии слюны происходит потеря СО
2

В  смешанную  слюну  Nа
+
  и  К
+
  поступают  с  секретом  околоушных  и  подчелюст-
ных  слюнных  желез.  Слюна  из  подчелюстных  слюнных  желез  содержит  8-14  ммоль/л 
К
+
 и 6-12 ммоль/л Nа
+
. Паротидная слюна содержит еще большее количество К
+
 - около 
25  -  49  ммоль/л  и  значительно  меньше  Nа
+
,  всего  2-8  ммоль/л.  Увеличение  секреции 
приводит к повышению содержания Nа
+
 и К
+
 в слюне. Это связано с процессами реаб-
сорбции  Nа
+
  в  протоках  и  экскреции  К
+
  и  находится  под  контролем  гипофиза  и  коры 
надпочечников.  Уровень  ионов  хлора  также  повышается  при  стимуляции,  но  всегда 
остается ниже, чем в плазме крови. 
Слюна перенасыщена ионами фосфора и кальция. В слюне фосфат содержится в 
двух  формах: неорганический - свободный (Фн) и связанный с белками и другими со-
единениями.  Содержание  общего  фосфата  в  слюне  достигает  7,0  ммоль/л,  из  них  70 - 
95% приходится на долю неорганического фосфата (2,2 — 6,5 ммоль/л). В свою очередь 
Фн представлен в виде НРО
4
2-
 и Н
2
PO
4
-
 которые образуют фосфатную буферную систе-
му. 
Содержание кальция в слюне различно и колеблется от 1,0 до 3,0 ммоль/л. Каль-
ций,  как  и  фосфаты,  находится  в  ионизированной  форме  и  в  соединении  с  белками. 
Существует коэффициент соотношения Сa
2+
/Са
общий
; он равен 0,53 - 0,69.  
Такая концентрация кальция и фосфатов необходима для поддержания постоянст-
ва тканей зуба, которое поддерживается благодаря трем основным процессам:  
1) регуляции рН;  
2) препятствию растворения зуба;  
3) внедрению ионов в минерализованные ткани.  
Почему же кальций и фосфаты не выпадают в осадок? Согласно представлениям 
В.К.  Леонтьева  с  соавторами  основу  слюны  составляют  мицеллы,  связывающие  боль-
шое  количество  воды,  в  результате  чего  все  водное  пространство  оказывается  связан-
ным и поделенным между ними. 
Каков  же  вероятный  состав  мицелл  в  слюне?  Предполагается,  что  основным  ви-
дом  мицелл  являются  мицеллы  фосфата  кальция,  [Са
3
(РО
4
)
2
]m,  который  образует  не-
растворимое  ядро.  На  поверхности  ядра  сорбируются  находящиеся  в  слюне в  избытке 
молекулы гидрофосфата (НРO
4
2-
). В адсорбционном и диффузных слоях мицеллы будут 
находиться  ионы  Са
2+
,  являющиеся  противоионами.  Белки,  связывающие  большое  ко-
личество воды (в частности муцин), способствуют распределению всего объема слюны 
между  мицеллами,  в  результате  чего  она  структурируется,  приобретает  высокую  вяз-
кость, становится малоподвижной.  
В  кислой  среде  заряд  мицеллы  может  уменьшиться  вдвое  и  снизиться  устойчи-
вость мицеллы, а ионы дигидрофосфата такой мицеллы не участвуют в процессе реми-
нерализации. При понижении рН до 6,2 слюна становится недонасыщенной кальцием и 
неорганическим  фосфатом  и  превращается  в  деминерализующую.  Появляются  ионы 
H
2
PO
4
-
 вместо HPO
4
2-
. Подщелачивание приводит к  увеличению ионов РО
4
3-
 , которые 

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
72
участвуют в образовании трудно растворимого соединения Са
3
(PO
4
)
2
 осаждающегося в 
виде зубного камня. 
В слюне могут содержаться и другие неорганические вещества: тяжелые металлы, 
аммиак и тиоцианаты. 
Увеличение в плазме крови до нефизиологических величин ионов тяжелых метал-
лов  (Аg
+
,  Нg
+
,  РЬ
2+
),  сопровождается  их  выведением  через  слюнные  железы.  Посту-
пившие со слюной в ротовую полость ионы тяжелых металлов взаимодействуют с об-
разованными  микроорганизмами  Н
2
S  и  образуются  сульфиды  металлов.  Появляется 
"свинцовая кайма" зубов, 
NНз в смешанной слюне образуется при разрушении мочевины уреазой микроор-
ганизмов. 
Тиоцинаты (SСN
-
, роданиды) и иодиды поступают в слюну из плазмы крови. Ко-
личество этих веществ зависит от скорости слюноотделения и снижается при увеличе-
нии секреции. Иодиды в СЖ также освобождаются при распаде йодтиронинов. Тиоциа-
ниты образуются из синильной кислоты с участием фермента роданезы. Их количество 
в 4-10 раз увеличивается у курильщиков. Оно также может возрастать при воспалении 
пародонта. 
Белковые компоненты смешанной слюны  
Смешанная  слюна  содержит  белки,  полипептиды,  липиды,  витамины,  гормоны, 
органические кислоты. Количество их зависит от состояния организма, ротовой полос-
ти и различается по количественным оценкам в осадке слюны и надосадочной жидко-
сти. Все компоненты имеют различное происхождение и оказывает существенное влия-
ние на гомеостаз полости рта. 
Белки слюны 
В слюне белка содержится от 1,5 до 4,0 г/л. Методом двумерного электрофореза 
определено  присутствие  в  слюне  около  500  различных  пятен,  характеризующих  раз-
личные белки и полипептиды. Из них только 120-150 являются секреторными, т.е. по-
падают из больших и малых слюнных желез, а остальные имеют бактериальное и кле-
точное (из форменных элементов и лейкоцитов) происхождение. 
Таблица 4.2 
 
 
Гликопротеины 
Молекулярная 
масса в кДа 
Содержание в % 
п/и 
 
 
 
Белки  
Углеводы  
1. 
Макромолекулярные 
гликопротеины (МГП 
500-1000 
30-50 
50-70 
2. 
Анионные  гликопротеи-
ны (АГП) 
500-1000 
58 
42 
3. 
Катионные  гликопротеи-
ны (КГП) 
36,5 
57 
43 

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
73
4. 
Фосфосодержащие  гли-
копротеины (ФГП) 
12 
94 

5. 
Димер IgA 
320 
90 
10 
6. 
Секреторный  компонент 
IgA (SK, CK) 
75 
88 
12 
Слюнные белки способны объединяться как между собой, так и с неорганически-
ми  компонентами,  создавая  тем  самым  определенную  внутреннюю  среду  ротовой  по-
лости. Они смогут выполнять одну или несколько функций, что свидетельствует об их 
полифункциональности. 
Некоторые  слюнные  белки  охарактеризованы (табл.4.2),  у  них  определен  амино-
кислотный состав, биологическая значимость. 
Гликопротеины  слюны.  Характеризуя  белки  слюны,  без  преувеличения  можно 
сказать, что большинство их является гликопротеинами, в которых количество углево-
дов  достигает  4-40%.  Секреты  различных  слюнных  желез  содержат  гликопротеины  в 
различных  пропорциях,  что  и определяет  разницу  в  их  вязкости. Так,  наиболее  вязкая 
слюна  -  секрет  подъязычной  железы  (коэффициент  вязкости -  13,4),  затем  подчелюст-
ной (3,4) и паротидной (1,5). 
Синтез гликопротеинов слюны протекает в несколько стадий. Вначале синтезиру-
ется белковое   ядро, к которому затем присоединяются  углеводные цепи. В  условиях 
стимуляции могут синтезироваться неполноценные гликопротеины и слюна становится 
менее вязкой. Слюнные гликопротеины неоднородны. 
Макромолекулярные  гликопротеины.(МГП)  Для  этих  белков  характерна  высокая 
степень гидратированности. Присоединение и связывание воды МГП определяется:  
1) большими размерами белковой молекулы;  
2) зарядом радикалов внутримолекулярных аминокислот;  
3) присутствием полярных углеводных цепей.  
Белковая  часть  МГП  содержит  большое  количество  остатков  серина,  треонина, 
пролина  и  аланина.  Олигосахаридные  цепи  связываются  с  гидроксильной группой  се-
рина и треонина О-гликозидной связью. МГП совместно с анионными гликопротеина-
ми  обеспечивают  вязкость  слюны,  которая  осуществляет  защиту  слизистой  оболочки 
полости  рта от  механических,  температурных,  химических  и  бактериальных  воздейст-
вий. Они увлажняют и обволакивают пищевой комок, что облегчает его прохождение в 
глотку и пищевод. Среди МГП наиболее исследованы группоспецифические вещества и 
муцин. 
Группоспецифические вещества. В 1900 году  Ландштейнер описал группы крови 
АВО.  На  сегодняшний  день  известно  более  20  систем  групп  крови,  экспрессирующих 
более 160 различных антигенов. В наибольшей степени изучены группы крови АВН(О) 
и система Льюиса. Вещества, обладающие антигенной специфичностью А, В и опреде-
ляющие группу крови, прочно связаны в эритроцитах со специфическими мембранны-
ми белками О-гликозидными связями и не могут быть извлечены из их стромы ни во-

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
74
дой    ни  солевыми  растворами.  Специфические  олигосахариды,  образующие  данные 
антигены присутствуют в трех формах:  
1) в виде сфинголипидов и гликопротеинов на поверхности эритроцитов;  
2) в виде олигосахаридов в молоке и моче;  
3)  в  виде  олигосахаридов,  связанных  с  муцинами,  секретируемыми  в  желу-
дочно-кишечном,  мочеполовом и дыхательном трактах. 
Слюнные группоспецифические вещества в отличие от эритроцитарных гликоли-
пидов содержат до 85% углеводов и 15% белка. Антигенная специфичность группоспе-
цифических  веществ  определяется  строением  некоторых  остатков  сахаров,  разложен-
ных  на  концах  углеводных  цепей.  Так,  цепь  антигена  A  заканчивается  остатком  N-
ацетилгалактозамина,  а  цепь  антигена  В  остатком  галактозы.  Во  всем  остальном  обе 
цепи  одинаковы.  Следует  отметить,  что  между  галактозой  и  остатком  N-
ацетилгалактозамина  может  иметься  β-1,3  –  связь  (цепи  типа  1)  или  β-1,4-связь  (цепи 
типа  2)  и  такие  цепи  могут  обладать  как  А-  так  и  В-специфичностью.  Цепи  с  Н-
специфичностью отличаются от цепей А и В  лишь тем, что в них отсутствуют терми-
нальные остатки N-ацетилгалактозамина и галактозы. 
Встречаются индивидуумы, у которых гликопротеины, содержащиеся в секретах, 
лишены  характерной  специфичности  А,  В  или  Н.  Людей  можно  разделить  по  этому 
признаку на две четко разграниченные группы. У представителей одной из них, так на-
зываемых  "секретеров",  слюна  и  другие  секреты обладают  специфичностью  А,  В  и  Н, 
тогда как у представителей второй группы ("не - секреторы") эта специфичность отсут-
ствует.  Около  80%  европейцев  являются  "секреторами" и около  20%  -"не  -  секретора-
ми". Секреторный статус данного индивидуума постоянен и детерминирован генетиче-
ски.  
На биосинтез и, следовательно, также на антигенную специфичность водораство-
римых гликопротеинов, влияет еще один генный локус - локус Lewis (Lе). Секреты или 
эритроциты, обладающие Lе - специфичностью, обозначают Lе(а+), а те, которые ею не 
обладают, Lе(а-). Известно, что Lе-активность в секретах значительно более выражена 
у "не - секреторов", чем у "секреторов". 
Концентрация  группоспецифических  веществ  в  слюне  равна  10-130  мг/л.  Они,  в 
основном, поступают с секретом малых слюнных желез и точно соответствуют группе 
крови,  исследование  группоспецифических  веществ  в  слюне  используется  в  судебной 
медицине для установления группы крови в тех случаях, когда это невозможно сделать 
иначе. 
Муцин слюны
Вязкость слюны прямо связана с муцином. Муцины также входят в состав секре-
тов бронхов и кишечника, семенной жидкости и выделений шейки матки. Все они иг-
рают  роль  смазки  и,  кроме  того,  защищают  подлежащие  ткани  от  повреждений,  как 
механических, так и химических. 
В  полипептидной  цепи  муцина  из  подчелюстной  слюнной  железы  содержится 
большое количество серина и треонина, их насчитывается около 200 на одну полипеп-

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
75
тидную цепь. Третьей, наиболее часто встречающейся аминокислотой, в муцине явля-
ется пролин и поэтому гликозилированные участки им очень богаты. К остаткам серина 
и  треонина  через  О-гликозидную  связь  присоединены  остатки  N-ацетилнейраминовой 
кислоты,  N-ацетилгалактозамина,  фукозы  и  галактозы.  Сам  белок  напоминает  по  сво-
ему строению гребенку: короткие углеводные цепи, как зубья, торчат из жесткой, бога-
той  пролином  полипептидной  основы.  Эти  подобные  гребенке  структуры  с  помощью 
дисульфидных  мостиков  между  белковыми  глобулами  и  создают  большие  молекулы 
протеина с особыми вязкими свойствами. 
 
Рис. 4.2 структура слюнного муцина 
          Сиаловая кислота 
           N-ацетилглюкозамин 
Анионные гликопротеины(АГП). 
Из  секрета  поднижнечелюстных  слюнных  желез  был  выделен  кислый  белок,  со-
держащий большое количество остатков серина (18 сер на 100 амк) и 600-800 дисаха-
ридных  цепей. Терминальное  положение  в олигосахаридных  цепях  АГП  представлено 
остатками N-ацетилнейраминовой кислоты. 
Высокое содержание N-ацетилнейраминовой кислоты в АГП обеспечивает защиту 
тканей полости рта от вирусной инфекции. Известно, что патогенные вирусы выделяют 
нейраминидазу и с ее помощью фиксируются на мембране клеток хозяина. Остатки N-
ацетилнейраминовой кислоты в АГП выполняют роль рецепторов для связывания ней-
раминидазы  вирусов.  Вирусы,  контактируя  с  АГП,  теряют  свою  вирулентность  и  со 
слюной  попадают  в  пищеварительный  тракт,  где  расщепляются  пищеварительными 
ферментами. 
Катионные гликопротеины.(КГП) 
КГП были выделены из секрета околоушных желез. Они составляют 25% общего 
белка  и  75%  всех  углеводов,  присутствующих  в  паротидной  слюне.  КГП  содержат 
большое количество остатков лизина, аргинина и гистидина и поэтому при физиологи-
ческих значениях рН заряжены положительно. Кроме того, в этих белках определяется 

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
76
высокое содержание пролина (74 на 100 амк), глицина (46 остатков на 100 амк), глута-
мина (46 на 100 амк) и аспарагина. Углеводная часть КГП представлена остатками N-
ацетилгалактозамина,  L-фукозы  и  галактозы.  Углеводные  цепи  к  белку  присоединены 
через N-гликозидную связь. 
После  секреции  слюнными железами  КГП  адсорбируются  на  поверхности  эмали 
зуба  и  формируют  основную  часть  зубной  пелликулы.  Адсорбция  КГП  на  зубных  по-
верхностях  осуществляется  путем  взаимодействия  положительно  заряженных  радика-
лов аминокислот с отрицательно заряженными фосфатами гидроксиаппатитов минера-
лизованных тканей зуба. Начало адсорбции КГП на поверхности эмали сопровождается 
изменением конформации КГП с последующим переходом в плохо растворимую  фор-
му. Это связано с тем, что осевшие бактерии выделяют гликозидазы, которые и расще-
пляют цепи КГП. 
Фосфосодержащие гликопротеины (ФГП).  
Содержат  до  1% ортофосфата,  который  присоединяется  к  остаткам  серина,  трео-
нина или к аминогруппе аргинина. Фосфаты защищают пептидные связи в ФГП от гид-
ролиза  и  обеспечивают  высокое  сродство  ФГП  к  ионам  кальция  кристаллической  ре-
шетки  гидроксиаппатитов.  Они  вместе  с  КГП  формируют  приобретенную  пелликулу 
зуба. 
Лактоферрин  –  гликопротеин,  содержащийся  во  многих  секретах.  Особенно  его 
много  в  молозиве  и  слюне.  Он  связывает  Fe
3+
  бактерий  и  нарушает  окислительно-
восстановительные  реакции  в  бактериальных  клетках,  оказывая  тем  самым  бактерио-
статическое действие. 
Иммуноглобулины слюны
В слюне присутствуют все 5 классов иммуноглобулинов-IgA, IgAs, IgG, IgM, IgE. 
Как  известно,  все иммуноглобулины  различаются  по  молекулярной  массе,  конфигура-
ции, углеводному компоненту, и состоят из 2-х типов полипептидных цепей - Н (тяже-
лая  цепь)  и  L  (легкая  цепь).  Иммуноглобулины  A  можно  разделить  на  2  подкласса,  а 
иммуноглобулины G на четыре. Иммуноглобулин A1 содержится, преимущественно, в 
плазме крови и соответствует типу строения, который описывается 4-х цепочечной мо-
делью, как димер. 
Секреторный  иммуноглобулин  А  (IgAs,  IgA
2
)  образуется  плазматическими  клет-
ками, находящимися в анатомической связи с эпителием слизистых оболочек и ацинар-
ных  клеток  слюнных  желез.  Синтезированный  в  плазматических  клетках  димер  IgА, 
состоит из 2Н, 2L и J цепей затем покидает их и связывается с секреторным компонен-
том  IgAs(СК,  SР).  Секреторный  компонент (гликопротеин  с  м.м.  80  кДа) образуется  в 
слюнных  железах  и  располагается  на  плазматической  мембране  ацинарных  клеток  в 
качестве рецептора. Образовавшийся комплекс димер АgА-SР путем пиноцитоза пере-
мещается к апикальной части клетки и поступает в слюнные протоки. 
Околоушные слюнные железы поставляют 90% IgAs, а поднижнечелюстные толь-
ко 10% IgAs. Секреторный компонент IgAs защищает молекулу антитела от разрушения 
ферментами различных клеток, а также повышает ее устойчивость к воздействию дена-

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
77
турирующих  факторов. IgAs  по  своей  активности  превосходит  все  другие  иммуногло-
булины. Свое антибактериальное действие он оказывает не связываясь с комплементом. 
Считается, что комплемент заменяется на лизоцим. 
Цельная слюна у взрослых содержит от 30 до 160 мкг/мл IgAs, все другие имму-
ноглобулины определяются в количестве меньшим, чем 1 мкг/мл, поскольку они посту-
пают  из  плазмы  крови  путем  простой  транссудации  через  малые  слюнные  железы  и 
зубо-десневую бороздку. Следовательно, IgЕ, IgG, IgМ имеют двойное происхождение. 
Дефицит  IgAs  встречается  в  одном  случае  на  500  человек  и  сопровождается  частыми 
вирусными инфекциями. 
В  секретах  слюнных  желез  обнаружено  несколько  специфических  слюнных  бел-
ков,  характеризующихся  преобладанием  одной  или  нескольких  аминокислот.  К  ним 
относятся белки богатые пролином, белки богатые тирозином, белки богатые гистиди-
ном и цистатины. 
Белки богатые пролином (РRР). Впервые об этих белках в 1971 году сообщил Оп-
пенхеймер.  Они  были  открыты  в  паротидной  слюне  и  составляют  до  70%  от  общего 
количества всех белков в этом секрете. Молекулярная масса РRР колеблется от 6 до 12 
кДа. Исследование аминокислотного состава выявило, что 75% от общего числа амино-
кислот  приходится  на  про,  гли, глу,  асп.  Это семейство  белков представлено несколь-
кими белками, которые можно разделить по их свойствам на 3 группы: 1) кислые PRP; 
2) основные PRP; 3) гликозилированные PRP. 
Белки богатые пролином выполняют в полости рта несколько функций. В первую 
очередь  они  легко  адсорбируются  на  поверхности  эмали  и  являются  компонентами 
приобретенной  пелликулы  зуба.  Кислые  PRP,  входящие  в  состав  пелликулы  зуба,  за-
держивая  деминерализацию  зуба  и  ингибируя  излишнее  осаждение  минералов,  под-
держивают постоянство кальция и фосфора в эмали зуба. Кроме того, кислые и глико-
зилированные  PRP  способны  связывать  определенные  микроорганизмы  и  тем  самым 
участвуют в образовании микробных колоний бляшки. Гликозилированные PRP также 
необходимы для смачивания пищевого комка. Роль основных PRP пока до конца неяс-
на. Однако, предполагается, что они играют определенную роль в связывании танинов 
пищи и тем самым защищают слизистую оболочку полости рта от их повреждающего 
действия, а также придают вязко-эластические свойства слюне. 
Белки богатые гистидином (гистатины HRP). Из секретов околоушных и подче-
люстных слюнных желез человека выделено семейство основных полипептидов, отли-
чающихся  большим  содержанием  гистидина.  Эта  группа  включает  12  полипептидов. 
Исследование первичной структуры гистатинов показало, что они состоят из 7-38 ами-
нокислотных остатков и имеют большую степень сходства между собой. Гистатины 1 и 
2  значительно  отличаются  от  других  членов  этого  семейства  белков.  Считается,  что 
гистатин 2 является фрагментом гистатина 1, а гистатины 4-12 образуются при гидро-
лизе гистатина 3 при участии ряда протеиназ, в частности, калликреина. Предполагает-
ся,  что  образование  гистатинов  путем  ограниченного  протеолиза  происходит  либо  в 
секреторных везикулах, либо при прохождении белков через железистые протоки. 

Б и о хи м ия   ро т ов о й  ж ид к ос т и.  
 
78
Хотя  биологические  функции  гистатинов  окончательно  не  выяснены,  уже  уста-
новлено, что гистатин 1 участвует в образовании приобретенной пелликулы зуба и яв-
ляется мощным ингибитором роста кристаллов гидроксиапатитов в слюне. Смесь очи-
щенных гистатинов подавляет рост некоторых видов Str.mutans. Гистатин 5 вовлечен в 
процесс подавления слюной вируса иммунодефицита и грибков (Candida albicans). Счи-
тается,  что  одним  из  механизмов  такого  антимикробного  и  антивирусного  действия 
является  взаимодействие  гистатина  5  с  различными  протеиназами,  выделенными  из 
микроорганизмов ротовой полости. 
Статерины.  Statherin  (белки  богатые  тирозином).  Из  секрета околоушной  слюн-
ной железы выделен фосфопротеин, состоящий из 43 аминокислот. Он вместе с други-
ми  секреторными  белками  ингибирует  спонтанную  преципитацию  фосфорнокальцие-
вых солей на поверхности зуба, в ротовой полости и в слюнных железах. 
Цистатины.  В  1984  году  две  группы  японских  исследователей  независимо  друг 
от  друга  сообщили  о  присутствии  в  слюне  еще  одной  группы  секреторных  белков  - 
цистатинов. 
Цистатины  синтезируются  в  серозных  клетках  околоушных  и  подчелюстных 
слюнных желез. Всего обнаружено 8 слюнных цистатинов. Цистатины - кислые белки с 
молекулярной массой 9,5-13 кДа. Они ингибируют активность цистеиновых протеиназ. 
К цистеиновым протеиназам относятся катепсины В, Н, L и другие протеиназы, у кото-
рых в активном центре присутствует остаток аминокислоты цистеина. 
Помимо ингибирующей активности цистатин SA-III содержит 4 остатка фосфосе-
рина и возможно он вовлекается в связывание фосфорнокальциевых соединений с эма-
лью  зуба,  и  часть  цистатинов  определена  в  приобретенной  пелликуле  зуба.  Высокая 
степень присоединения SAI, SAIII вероятно связана с тем, что цистатины имеют сход-
ство в  аминокислотной  последовательности  с другими  адгезивными  белками -  фибро-
нектином и ламинином. Сходный участок включает около 100 аминокислотных остат-
ков и находится в ламинине вблизи участка связывания с клетками. 
Считается, что через ингибирование активности цистеиновых протеиназ слюнные 
цистатины  выполняют  антимикробную  и  антивирусную  функции.  Они также  защища-
ют белки слюны от энзиматического расщепления, поскольку секреторные белки могут 
функционировать только в интактном состоянии. 
Альбумин. В смешанной слюне этот белок определяется в небольшом количестве. 
В слюну альбумин попадает из плазмы крови с десневой жидкостью, а также вместе с 
RPR в секрете околоушных слюнных желез. Количество альбумина в слюне может ме-
няться при стоматитах и ряде других заболеваний, например, хроническом панкреатите. 
Ферменты  слюны.  В  смешанной  слюне  определяется  активность  более  100  фер-
ментов (табл. 4.3), различных по происхождению и выполнению биологических функ-
ций. 
Гликозидазы. В слюне определяется активность эндо- и экзогликозидаз. К эндог-
ликозидазам в первую очередь относится α-амилаза слюны и лизоцим. 
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11




©stom.tilimen.org 2022
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет