Методические рекомендации по применению биологических активных



Pdf көрінісі
бет1/2
Дата18.08.2018
өлшемі242.9 Kb.
#83886
түріРеферат
  1   2

 

 

 



 

 

 

 

 

 

 

 

 

Методические рекомендации по применению биологических активных 

добавок, содержащих бета-аланин и карнозин для повышения адаптации 

спортсменов к физическим нагрузкам 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Москва 2013 

 

 

СОДЕРЖАНИЕ 

 

 



Стр.

Введение……………………………………………………………………….. 3 

1.  Механизм действия бета-аланина и карнозина на организм человека.. 5 

2.  Эффекты  применения  бета-аланина  и  карнозина  на  физическую 

работоспособность…………………………………………................. 

 



3.  Методические  рекомендации  по  применению  бета-аланина  и 

карнозина  с  целью  повышения  адаптации  к  физическим  нагрузкам 

спортсменов,  занимающихся  видами  спорта  на  выносливость  и 

скоростно-силовыми видами спорта…………………………………… 

 

 

 



22 

Заключение………………………………………….…………………………. 32 

 

 

 



 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 



Введение 

 

Поиск 



новых 

препаратов, 

повышающих 

физическую 

работоспособность,  в  последние  годы  направлен  в  сторону  природных 

биологически  активных  веществ  ввиду  их  низкой  токсичности  и  минимуму 

побочных  эффектов.  Одним  из  таких  соединений  является  дипептид 

карнозин.  Карнозин  (бета-аланил-L-гистидин) - дипептид  природного 

происхождения,  широко  встречающийся  в  тканях  (преимущественно  в 

быстрых мышечных волокнах и головном мозге) животных и человека.  

Карнозин 

влияет 


на 

метаболические 

процессы: 

гликолиз, 

окислительное 

фосфорилирование. 

Механизм 

действия 

карнозина 

обусловлен  антиоксидантным  и  мембранопротекторным  действием. 

Карнозин 

ингибирует 

перекисное 

окисление 

липидов, 

усиливает 

антиоксидантную защиту, повышает устойчивость организма к воздействию 

различных патологических факторов при кислородозависимых состояниях. К 

настоящему времени продемонстрирована способность карнозина защищать 

клетки от окислительного стресса, а также увеличивать их устойчивость при 

избыточной  функциональной  нагрузке  и  при  накоплении  возрастных 

изменений.  Карнозин  снижает  уровень  ацидоза  мышечных  клеток  и 

улучшает их сократительные свойства.  

Концентрация  карнозина  выше  в  мышцах  спринтеров  и  мужчин  (по 

сравнению со стайерами и женщинами) и снижается с возрастом. В 1984 году 

исследователи  заметили,  что  профессиональные  спринтеры  обладают 

необычными способностями выдерживать анаэробную нагрузку значительно 

дольше,  чем  можно  было  предположить,  основываясь  на  общих  принципах 

мышечной  физиологии.  Накапливание  побочных  продуктов  анаэробной 

активности создает в мышцах кислотную среду, вызывая усталость. Ученые 

теоретически  предположили,  что  спринтеры  обладали  большей  буферной 


 

способностью, что давало им особые преимущества во время соревнования. 



Карнозин  явился  одним  из  внутриклеточных  буферов,  вероятно, 

способствующих улучшению качества физической работы спортсменов.  

Бета-аланин является естественным биологическим предшественником 

карнозина.  Систематическое  применение  бета-аланина,  как  эргогенного 

вещества  может  существенно  (до 80%) повысить  уровень  карнозина 

скелетных  мышц  человека,  что  способствует  повышению  физической 

работоспособности как тренированных, так и нетренированных лиц.  

Таким  образом,  разработка  методических  рекомендаций  по 

применению  бета-аланина  и  карнозина  с  целью  повышения  адаптации  к 

физическим  нагрузкам  спортсменов  является  актуальной  задачей 

современной спортивной медицины. 

 

 



 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 



1. Механизм действия бета-аланина и карнозина на организм человека 

 

Карнозин (Carnosine или beta-alanyl-L-histidine) – дипептид  (схема), 



состоящий  из  бета-аланина  и  гистидина.  Наибольшая  концентрация 

карнозина в организме определяется в мозге и мышцах.  

 

 

Открытие  в  начале XX в. B.C. Гулевичем  и  сотрудниками  его  школы 

новых  азотсодержащих  соединений - карнозина,  анзерина,  карнитина  и 

метилгуанидина - поставило  вопрос  об  их  функции.  Исследования 

распространения  этих  экстрактивных  веществ  позволили  определить 

карнозин  и  анзерин  как  постоянные  (практически  у  всех  позвоночных 

животных) и специфические составные части мышечной ткани.  

 

рH-буферное действие карнозина  

Расчеты  показывают,  что  количество  дипептидов  в  активно 

гликолизирующих  тканях  (в  основном  рассматривались  скелетные  мышцы) 

так  велико,  что  может  обеспечить  до 60% всей  буферной  емкости  клеток. 

Благодаря малым размерам и относительно высокой подвижности дипептиды 

оказываются  предпочтительнее  белков  в  условиях  малого  объема  цитозоля, 

затрудняющего  диффузию  ионов  водорода.  Особенно  важно  наличие 

подвижной 

Н-буферной 

системы 

в 

мышцах 



для 

нормального 

функционирования  митохондриально-го  ретикулума - разветвленной 


 

трехмерной  структуры,  пронизывающей  все  мышечное  волокно  и 



обеспечивающей  возможность  распространения  мембранного  потенциала, 

создаваемого дыхательной цепью, по всей длине миоцита (Скулачев, 1992).  

У  человека,  в  отличие  от  других  живых  существ,  карнозин  обладает 

ограниченной  возможностью  (в  среднем 7% от  общей  буферной  емкости 

мышцы)  предотвращать  снижение  рН,  наблюдаемое  при  интенсивной 

мышечной  работе.  В  целом  не  вызывает  сомнения,  что  рН-буферные 

свойства ГСД играют существенную роль в клеточном метаболизме.  

 

Депо биологически активных соединений  

Помимо  соображений,  представленных  выше,  для  понимания 

механизма  действия  ГСД  важно  учесть  их  возможную  роль  как  депо 

биологически  активных  соединений.  Действительно,  карнозин  служит 

источником  срочного  образования  гистидина  и  бета-аланина.  Первый 

представляет  собой  важную  аминокислоту  для  синтеза  белка  и  является 

источником  гистамина,  второй  оказывается  стимулятором  образования 

коллагена, принимающего участие в репарации поврежденных тканей.  

 

Регуляция энергетического обмена 

Основанием  для  предположения  об  участии  карнозина  и  анзерина  в 

регуляции анаэробного гликолиза в скелетных мышцах путем хелатирования 

иона меди послужили работы Jencks, Hyatt (1959) и Davey (1960) посвящение 

изучению связывания меди карнозином в мышечной ткани.  

Скелетные  мышцы  содержат  приблизительно  одну  треть  всей  меди 

организма.  Физиологические  границы  концентраций  меди  равны 20-60 

мкмоль/кг  влажного  веса,  причем  для  скелетных  мышц  они  находятся  на 

нижнем пределе концентраций. Таким образом, в норме концентрация меди в 

мышцах ненамного меньше той, которая ингибирует анаэробный гликолиз.  



 

Точкой приложения дипептидов в гликолизе может быть фруктозо-1,6-



дифосфатаза. Этот фермент принимает участие в превращении фруктозо-1,6-

дифосфата во фруктозо-6-фосфат, которое сопровождается гидролизом АТФ. 

В  мышцах,  где  интенсивность  утилизации  энергии  меняется  в  широких 

пределах  от  продолжительного  покоя  до  максимальной  активности,  эта 

реакция  необходима  для  поддержания  связи  между  скоростью  фос-

форилирования фруктозо-6-фосфата и изменениями концентрации АТФ.  

Активность  фруктозо-1,6-дифосфата-зы,  выделенной  из  белых 

скелетных мышц, ингибируется ионами цинка и меди и восстанавлияается в 

присутствии карнозина и анзерина. Функция дипептидов в мышце может не 

ограничиваться  только  регуляцией  анаэробного  гликолиза.  Поскольку  медь 

требуется  также  и  цихохромоксидазе,  можно  полагать,  что  хелатирование 

меди  карнозином  и  его  метилированными  аналогами  имеет  отношение  к 

внутриклеточному  транспорту  меди  в  митохондриях  и  регуляции 

окислительного метаболизма.  

 

Мембранопротекторное действие карнозина 

С.Е.  Северин  и  Юй-Шуюй  впервые  отметили  мембранотропный 

эффект  карнозина  на  митохондрии.  При  использовании  карнозина  было 

показано  значительное  удлинение  срока  хранения  митохондрий  из  грудных 

мышц  голубя  при  сохранении  сопряженности  между  дыханием  и 

фосфорилированием.  Позднее  было  установлено  благоприятное  влияние 

карнозина 

на 


АТФ-зависимый 

транспорт 

Са2+ 

фрагментами 



саркоплазматического  ретикулума,  а  также  ионов Na+ и  К+-  через 

плазматическую  мембрану.  Эти  данные  свидетельствуют  о  благоприятном 

действии  карнозина  на  структуру  мембран,  сохраняющих  способность 

осуществлять без утечки активный транспорт ионов Н+, Са2+, Na+, К+.  

Мембранопротекторное  действие  карнозина  показано  на  примере 

лимфоцитов человека, образующих розетки с эритроцитами барана благодаря 



 

мембранным  Е-рецепторам.  Инкубация  крови  с  карнозином (10 мМ)  в 



течение 1 ч  не  влияла  на  количество  экспрессируемых  лимфоцитами  Е-

рецепторов.  Однако  при  последующем  изменении  осмотического  давления 

среды  мембраны  лимфоцитов  из  крови,  об-работаннной  карнозином, 

оказывались  значительно  более  стабильными:  в  контроле  (необработанная 

кровь)  осмотический  шок  сокращал  количество  Е-розеткообразуюших 

лимфоцитов более чем на 40%, а после инкубации с карнозином лишь на 15-

20% (Мальцева и др., 1988, 1990).  

Эффекты  карнозина  реализуются  не  только  за  счет  связывания 

продуктов  реакции  окисления,  но  и  путем  нейтрализации  или 

взаимодействия  с  ее  инициаторами - АФК.  Первые  косвенные 

подтверждения  этого  были  получены  в  экспериментах  по  инициации  ПОЛ 

различными АФК. Так, карнозин защищал генетический аппарат бактерий от 

повреждения,  вызванного  продукцией  синглетного  кислорода (Dahl et al., 

1988),  а  в  химической  модели  индукции  окисления  линолевой  кислоты 

пероксильными  радикалами - скорость  ее  окислительных  превращений 

(Kohen et al., 1988). Позднее  были  получены  и  прямые  подтверждения 

взаимодействия карнозина с основными известными АФК.  

Сравнение  эффективности  карнозина  и  ряда  других  тушителей 

супероксид-аниона показывает, что хотя карнозин гораздо менее эффективен, 

чем  супероксидцисмутаза  (СОД),  но  по  эффективности  сравним  с 

витаминами  Е  и  С.  Таким  образом,  для  тех  тканей,  которые  бедны  СОД, 

аскорбатом  и  а-токоферолом,  но  для  которых  существует  повышенная 

опасность  окислительного  стресса  (возбудимые  клетки),  карнозин  может 

явиться реальной защитой от супероксид-аниона.  



 

 

 

 

 

 



2.  Эффекты  применения  бета-аланина  и  карнозина  на  физическую 

работоспособность 

 

В 1984 году  исследователи  заметили,  что  профессиональные  атлеты-



спринтеры  обладают  необычными  способностями  выдерживать  анаэробную 

нагрузку значительно дольше, чем можно было предположить, основываясь 

на  общих  принципах  мышечной  физиологии.  Накапливание  побочных 

продуктов  анаэробной  активности  создает  в  мышцах  кислотную  среду, 

вызывая  усталость.  Ученые  теоретически  предположили,  что  атлеты-

спринтеры обладали большей буферной способностью, что давало им особые 

преимущества  во  время  соревнования.  Карнозин  явился  одним  из 

внутриклеточных  буферов,  вероятно,  способствующих  улучшению  качества 

физической работы спортсменов.  

B.C.  Гулевичем (1926) была  высказана  гипотеза,  что  эти  вещества 

имеют  прямое  отношение  к  тем  процессам,  которые  протекают  в  мышцах 

при  их  сокращении.  Это  предположение  неоднократно  проверялось  в 

различных  лабораториях.  В 1911г. Furth, Schwarz определяли  карнозин  в 

мышцах  конечностей  собаки  после  их  длительной  сократительной  работы 

под влиянием электрического тока. После многочасовой ритмической работы 

мышцы  содержали  карнозина  на 10% больше,  чем  неработавшие.  Позднее 

было  изучено  влияние  долговременной  тренировки  мышц  на  содержание  в 

них  карнозина.  Так,  поданным  Нормарка  и  Савроня (1932), неоднократно 

подтвержденным  разными  авторами  в  последующие  годы,  при  тренировке 

содержание  карнозина  в  мышце  повышается  по  сравнению  с  одноименной 

мышцей другой конечности, находившейся в покое. 

Подвергая  анализу  данные  о  связи  карнозина  с  мышечной  функцией, 

Юдаев (1950) показал, что максимальное количество карнозина содержится в 

мышцах, способных к совершению сократительной работы без пауз отдыха, 



10 

 

и  сделал  допущение,  что  роль  карнозина  сводится  к  ускорению  ресинтеза 



необходимых для мышечной работы макроэргических соединений.  

Данные  Северина  и  Мешковой  об  ускоряющем  влиянии  карнозина  на 

процессы окислительного фосфорилирования находились в полном согласии 

с  высказанным  предположением.  Роль  дипептидов  в  функции  мышц. 

Неоднократно было показано, что работоспособность мышцы и содержание в 

ней дипептидов взаимосвязаны: так, мышца, несущая большую нагрузку, как 

правило,  содержит  больше  дипептидов;  в  их  присутствии  возрастает 

работоспособность и изолированных мышечных препаратов.  

Что  же  управляет  содержанием  карнозина  в  мышечной  ткани?  Если 

карнозин  представляет  собой  инертное  депо  запасаемых  соединений,  его 

уровень должен зависеть от содержания предшественников. Если накопление 

дипептидов  имеет  функциональное  значение,  их  содержание  должно 

коррелировать  с  функциональной  нагрузкой  ткани.  Регуляция  уровня 

карнозина в тканях. В нормальных физиологических условиях концентрация 

гистидина в тканях достаточна для эффективной работы карнозинсинтетазы, 

а  при  дефиците  в  пищевом  рационе  гистидина  концентрация  карнозина  в 

тканях и у зрелых, и у развивающихся животных снижается. 

В  анаэробных  мышечных  волокнах II типа,  т.е.  гликолизирующих, 

медленносокращающихся, концентрации карнозина и анзерина относительно 

более 


высокие, 

чем 


в 

волокнах 

типа I, окислительных, 

быстросокращающихся.  В  биоптатах  средней  ягодичной  мышцы  лошадей 

среднее  содержание  карнозина  в  волокнах  типа I, типа  ПА  и  типа IIВ 

составляло 54, 85 и 180 ммолей/кг  сухой  массы  соответственно.Та  же 

закономерность установлена для мышечных волокон I и II типа у крысы. 

В  то  же  время  стимулирующее  действие  дипептидов  в  процессе 

окислительного 

фосфорилирования, 

в 

частности 



в 

сохранении 

сопряженности  между  дыханием  и  образованием  АТФ,  не  оставляет 

сомнений.  Феномен  Северина.  Результаты  изучения  функционально  и 



11 

 

морфологически  различающихся  мышц  позволили  сделать  заключение  о 



связи  рассматриваемых  соединений  с  функцией  сократительной  ткани  и 

подкрепляли  точку  зрения  Юдаева,  согласно  которой  функциональные 

различия  мышц  базируются  не  только  на  морфологических,  но  и  на 

биохимических различиях.  

На основании систематических исследований содержания дипептидов в 

мышечных  волокнах  разного  типа  С.Е.  Северин  сделал  общее  заключение, 

что  мышцы,  несущие  большую  функциональную  нагрузку,  содержат  и 

большие  количества  карнозина  или  анзерина  (или  даже  оба  дипептида). 

Руководствуясь  этим  обстоятельством,  С.Е.  Северин  предпринял  прямую 

оценку  значения  карнозина  и  анзерина  для  мышечной  функции.  Опыты, 

описывающие  характер  влияния  дипептидов  на  сократительную  активность 

мышц,  заключались  в  регистрации  ритмических  мышечных  сокращений 

изолированного  нервно-мышечного  препарата,  помешенного  в  ванночки  в 

раствором Рингера (использовались нервно-мышечные препараты т. sartorius 

лягушки Rana temporaria).  

Карнозин  быстро  и  эффективно  увеличивал  силу  сокращений 

утомленного  препарата,  обеспечивая  длительное  последующее  выполнение 

мышечной  работы,  зачастую  превышающее  объем  работы,  которую 

утомленная  мышца  могла  выполнить  после  периода  длительного  отдыха. 

Такое  действие  дипептидов  получило  в  литературе  название  феномена 



Северина.  

В  более  поздних  экспериментах  была  показана  убыль  карнозина  при 

интенсивной  сократительной  активности  нервно-мышечного  препарата 

лягушки,  но  оставалось  непонятным,  на  что  расходуется  это  соединение, 

поскольку  этот  процесс  не  сопровождался  появлением  гистидина  и  бета-

аланина.  



 

Механизмы действия карнозина на работоспособность мышцы 

12 

 

При  мышечном  сокращении  возможна  реализация  нескольких  путей, 



по  которым  дипептиды  способны  повышать  работоспособность  мышц. 

Дипептиды  благоприятно  влияют  на  сократительные  структуры  мышечной 

ткани,  точнее  на  сократительную,  и  на  ферментативную  активность 

миофибриллярных  белков.  В  присутствии  карнозина  формируется  более 

отчетливая сократительная реакция глицеринированных мышечных волокон 

при  добавлении  АТФ  и  фосфокреатина.  Карнозин  значительно  уменьшал 

пластифицирующее  действие  АТФ  на  пленочные  актомиозиновые  нити  и  в 

значительной  мере  снижал  влияние  расслабляющего  фактора  (фрагментов 

саркоплазматичес-кого ретикулума). Таким образом, первые исследования в 

этом  направлении  выявили  влияние  дипептидов  непосредственно  на 

регуляцию сократительной и ферментативной активности миофибриллярных 

белков.  

С  другой  стороны,  была  продемонстирована  возможность  участия 

дипептида  в  самом  акте  сокращения.  Так, Yun, Parker показали,  что 

имидазол, гистидин и карнозин активируют акто-миозиновую АТФазу. Более 

того, Parker, Ring в 1970 г.  сообщили об  активирующем  влиянии  карнозина 

на Mg-активируемую  АТФазу  миофибрилл.  По  данным  этих  авторов, 

карнозин в концентрации 10 мМ вдвое повышал активность АТФазы кролика 

и  цыпленка,  но  не  оказывал  влияния  на  АТФазу  миофибрилл  омара, 

земляного  червя  и  двустворчатого  моллюска.  Позже Avena, Bowen (1969) 

сообщили  о  том,  что  карнозин  активирует  и  миозиновую  АТФазу,  и  его 

действие  проявляется  при  различных  условиях.  Авторы  наблюдали  также 

активирующее влияние анзерина, метилгистидина, гистидина и бета-аланина 

(по сравнению с трис-буфером).  



Транспорт ионов через клеточную мембрану 

Имеются сообщения о влиянии дипептидов и их предшественников на 

активный транспорт ионов через мышечную мембрану. Карнозин и анзерин 

активируют Na/K-АТ  Фазу  сарколеммы  скелетных  мышц  кролика,  а  также 



13 

 

мембран эритроцитов. Показано также, что карнозин стимулирует транспорт 



натрия в мышце мочевого пузыря лягушки и это влияние реализуется через 

Na/K-A7 Фазу.  

В той же постановке опыта карнозин ингибировал активный транспорт 

натрия (Haulica ct al., 1968). Фрагменты  саркоплазматического  ретикулума, 

содержащие  Са-насос,  регулирующий  мышечное  сокращение  через 

доступность  для  актомиозина  ионизированного  кальция,  также  испытывают 

благоприятное  влияние  дипептидов.  Все  приведенные  данные  в 

совокупности  указывают  на  возбудимые  мембраны  как  вероятный  объект 

действия дипептидов. 

 

Связывание карнозина миозином 

Элюция  миозина  карнозином  в  ходе  очистки  карнозинсинтетазы  из 

мышц  цыплят  методом  аффинной  хроматографии  указывает  на  то,  что 

миозин  имеет  карнозинсвязывающий  участок.  Это  косвенно  поддерживает 

предположение  о  том,  что  карнозин  может  быть  физиологическим 

регулятором АТФазной активности миозина.  



 

Связывание карнозина митохондриями скелетных мышц 

Обнаружено,  что  при  инкубации  митохондрий  скелетных  мышц  с 

дипептидами в процессе окислительного фосфорилирования карнозин может 

проникать  в  митохондрии  и  связываться  с  ними.  Связывание  происходит 

только  в  процессе  образования  АТФ,  т.е.  в  присутствии  различных 

субстратов  дыхания - а-кетоглутарата,  сукцината,  пирувата,  малата.  В 

присутствии  а-кетоглутаровой  кислоты  количество  связанного  карнозина 

растет дозозависимым способом вплоть до его концентрации 40 мМ, а затем 

начинает снижаться. 

При  разобщенном  дыхании  и  протекании  АТФ-азной  реакции 

избыточного связывания карнозина митохондриями также не происходит. В 


14 

 

отсутствие  субстратов  дыхания  увеличение  концентрации  карнозина  не 



приводит  к  его  связыванию  с  мембранами  митохондрий.  Разница  в 

количестве  связанного  карнозина  при  наличии  и  отсутствии  а-

кетоглутаровой кислоты за время инкубации отражает количество карнозина, 

проникшего внутрь митохондрий при окислительном фосфорилировании.  

Такая  трактовка  подтверждается  тем,  что  ингибитор  окислительного 

фосфорилирования  олигомицин  препятсявует  связыванию  карнозина  в 

присутствии  субстратов  дыхания.  По-видимому,  связывание  карнозина 

митохондриями  обеспечивается  мембранным  потенциалом  митохондрий, 

генерируемым  в  процессе  сопряженного  дыхания.  Однако  в  отличие  от 

митохондрий грудной мышцы митохондрии сердца не накапливают карнозин 

в  процессе  окислительного  фосфорилирования.  Это  хорошо  согласуется  с 

отсутствием стимулирующего влияния карнозина на процесс окислительного 

фосфорилирования в митохондриях сердечной мышцы голубя.  

Цитозоль  содержит  вещества,  как  усиливающие,  так  и  ослабляющие 

влияние  карнозина  на  окислительное  фосфорилирование.  Стимулирующим 

действием  обладает  высокомолекулярная  (белковая)  фракция.  Вещества, 

ингибирующие  действие  карнозина,  имеют  низкую  молекулярную  массу. 

Они  удаляются  при  диализе  цитозоля,  а  при  ультрафильтрации  попадают  в 

низкомолекулярную фракцию.  

Это  позволяет  предположить,  что  высокомолекулярная  фракция 

цитозоля  содержит  белок,  регулирующий  проникновение  карнозина  в 

митохондрии. Для решения вопроса о механизме этого явления исследовали 

способность  карнозина  связываться  с  цитозольными  белками.  Сравнение 

содержание карнозина в ультрафильтрате плазмы скелетных мышц лягушки 

и  ее  в  трихлоруксусном  (ТХУ)  фильтрате  указывало  на  возможность 

специфического взаимодействия карнозина с белками мышц.  

При  осаждении  белков  ТХУ  происходят  их  денатурация  и  нарушение 

связи  с  карнозином.  В  результате  увеличивается  концентрация  карнозина  в 



15 

 

ТХУ-фильтрате  по  сравнению  с  ультрафильтратом,  так  как  при 



ультрафильтрации белок остается в нативном состоянии. Убыль карнозина в 

ультрафильтрате по сравнению с ТХУ-фильтратом составляет 32-36%. Таким 

образом,  связывание  карнозина  с  сократительными  белками  составляет 32-

36%, в то время как альбумин задерживает только 9% карнозина, т.е. почти в 

4  раза  меньше.  По-видимому,  остальной  карнозин  связывался  со 

специфическими белками мыщц ионно-солевыми связями. 

Модельные  эксперименты  показали,  что  карнозин,  добавленный  к 

изолированным  митохондриям  печени  крысы,  увеличивает  скорость  АДФ-

стимулируемого  дыхания  с  кетоглутаратом  (но  не  с  сукцинатом),  а  также 

эффективность  окислительного  фосфорилирования  более  чем  на 50%. Рост 

эффективности  окислительного  фосфорилирования  наблюдался  также  в 

митохондриях, изолированных из печени крыс, адаптированных к гипобари-

ческой гипоксии.  

После  добавления  к  митохондриям  печени  глу-тамата  и  малата  или 

пирувата  и  глутамата  отмечена  активация  АДФ-стимулируемого  дыхания. 

Это  сопровождалось  активацией  аминотрансферазы  и  устранением 

ингибитора трансаминазы за счет аминооксиацетата. Добавление карнозина к 

митохондриям  (как  и  его  накопление  в  митохондриях  при  гипоксии) 

приводило  к  активации  окисления  а-кетоглутарата.  Способность  карнозина 

проникать  в  митохондрии  и  связываться  с  ними  открывает  для  него 

возможность  участия  в  процессах  окислительного  фосфорилирования. 

Гистидин  и  имидазол  не  могут  заменить  карнозин  в  его  действии  на 

окислительное  фосфорилирование;  соответственно  митохондрии  грудной 

мышцы гораздо хуже связывают гистидин и имидазол, чем карнозин. Значит 

ли  это,  что  среди  мышечных  белков  имеется  рецептор  для  карнозина, 

остается пока неизвестным. 



Каталог: images -> doc -> metod
doc -> Увеличение коронарного кровотока Повышение диастолического давления
doc -> Памятка по уходу за мостовидными протезами и коронками. Период адаптации к ортопедической конструкции
doc -> Календарно-тематический план лекций по Неврологии для студентов 4 курса 2015-2016 учебного года, специальность «Стоматология»
doc -> Дата проведения лекции Тема лекции Лектор/дублер фио ученая степень звание 1 23. 09. 16
doc -> Рабочая программа основной образовательной программы послевузовского
doc -> Профилактика весенних авитаминозов
metod -> Аминокислоты
metod -> Методическая разработка урока по биологии Биосфера


Достарыңызбен бөлісу:
  1   2




©stom.tilimen.org 2022
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет