Биосинтез белка. Биосинтез белка

Это- определение трансляции, т.е. только второго этапа. Надо начать с центральной догмы и не забыть поклониться ее авторам.

Биосинтез белка можно разделить на стадии транскрипции, процессинга и сплайсинга, и трансляции. Во время транскрипции происходит считывание генетической информации, зашифрованной в молекулах ДНК, и запись этой информации в молекулы иРНК. В ходе ряда последовательных стадий процессинга из иРНК удаляются интроны и происходит редактирование нуклеотидных последовательностей. После транспортировки кода из ядра к рибосомам происходит собственно синтез белковых молекул, путём присоединения отдельных аминокислотных остатков к растущей полипептидной цепи.

Для синтеза белков клетке нужны аминокислоты, тРНК, мРНК, АРС-азы (она же кодаза), рибосомы, белковые факторы (инициации, элонгации и др.), АТФ как источники энергии . Расщепляют белки специальные ферменты- протеазы. Средняя продолжительность жизни белковой молекулы в человеческом организме, например, 80 суток ( но есть и такие, которые существуют всего несколько минут- инсулин, например).

Синтез белка является основой жизнедеятельности клетки. Для осуществления этого процесса в клетках всех без исключения организмов имеются специальные органеллы — рибосомы

Рибосомы- мелкие немембранные органоиды про- и эукариотических клеток сферической или эллипсоидной формы, состоящие из РНК и белков. Любая рибосома состоит из 2ух субъединиц- большой и малой, которые могут легко отделяться друг от друга и воссоединяться во время синтеза белка. Прокариотические рибосомы в целом похожи на эукариотические, но имеют несколько другое строение и состав.

Синтез полипептидных цепей с затратой АТФ по матрице мРНК, происходящий в рибосомах, называется трансляцией. Локализуется на рибосомах в цитоплазме клетки и в митохондриях.

Трансляция- это процесс синтеза полипептидной цепи в соответствии с информацией, закодированной в матричной РНК.

Для узнавания аминокислот в клетке имеются специальные «адаптеры», молекулы тРНК. Эти молекулы, в форме клеверного листа, имеют участок (антикодон), комплементарный кодону мРНК, а также другой участок, к которому присоединяется аминокислота, соответствующая этому кодону. Присоединение аминокислот к тРНК осуществляется путем энерго-зависимой реакции ферментами аминоацил-тРНК-синтетазами, а получившаяся молекула называется аминоацил-тРНК. Таким образом, специфичность трансляции определяется взаимодействием между кодоном мРНК и антикодоном тРНК, а также специфичностью аминоацил-тРНК-синтетаз, присоединяющих аминокислоты строго к соответствующим им тРНК (например, кодону ГГУ будет соответствовать тРНК, содержащая антикодон AЦЦ, а к этой тРНК будет присоединяться только аминокислота глицин).

Для начала кодаза (АРС-аза) связывает тРНК с аминокислотой, при этом фосфорилируя а/к и тРНК энергией.

Кодаза- фермент, имеющий 3 активных центра для тРНК, а/к и АТФ.

1. 
   на первом этапе происходит активация аминокислоты АТР
   аминокислота + ATP → аминоацил-AMP + PP_i
   
2. 
   на втором этапе активированная аминокислота соединяется с соответствующей тРНК
   аминоацил-AMP + тРНК → аминоацил-тРНК + AMP
   

В процессе трансляции выделяют 3 этапа:

1.Инициация. Узнавание на мРНК стартового кодона АУГ. К нему присоединяется тРНК, аминоацилированная метионином ( или формил-метионином для прокариот) и собирается из 2ух субъединиц рибосома, при этом тРНК «заходит» в А-сайт рибосомы. Факторы инициации способствуют малой субъединице рибосомы «находить» стартовый кодон АУГ и садиться на него. У прокариот 3 фактора инициации, у эукариот- 13 шт..

Поскольку каждый кодон содержит три нуклеотида, один и тот же генетический текст можно прочитать тремя разными способами (начиная с первого, второго и третьего нуклеотидов), то есть в трех разных рамках считывания. Значимой является информация, закодированная только в одной рамке считывания. По этой причине крайне важным для синтеза белка рибосомой является её правильное позиционирование на стартовом АУГ-кодоне — инициация трансляции.

3. 
   Элонгация. Сопровождается факторами элонгации, Mg²⁺.Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи (образование пептидной связи). Далее рибосома продвигается на 1 триплет правее, при этом происходит передвижение еще связаныых тРНК из А-сайта в Р-сайт, а из Р-сайта в Е-сайт выходят рибосомы уже свободные, которые затем просто «выходят» из рибосомы. Высвободившейся молекулы тРНК могут заново аминоацилироваться соответствующей ей кодазой. Движение рибосомы по молекуле мРНК будет продолжаться до стоп-кодона (УАГ, УАА или УГА).
   3.Терминация(+факторы терминации). При узнавании рибосомой стоп-кодона полипептидная синтезированная цепь отсоединяется (т.к. нет тРНК, комплементарной стоп-кодону). Рибосома снова диссоциирует на большую и малую субъединицы.
   

Кроме того, неясно, где какие белки у эукариот строятся, как происходит посттрансляционное «сворачивание» белка и его транспорт по клетке.